Caracterizacion del sistema xilanolitico de bacillus polymyxa
- José Antonio Pérez González Director/a
Universidad de defensa: Universitat de València
Año de defensa: 1994
- Federico Uruburu Fernández Presidente/a
- Daniel Gozalbo Flor Secretario/a
- Salvador Vallés Alventosa Vocal
- Francisco Piñaga Otamendi Vocal
- Francisco Ignacio Javier Pastor Blasco Vocal
Tipo: Tesis
Resumen
LA DEGRADACION DEL XILANO HASTA LOS AZUCARES MONOMERICOS QUE LO CONSTITUYEN NECESITA DE LA ACTIVIDAD DE DIVERSOS ENZIMAS, ENTRE LOS QUE SE CUENTAN LAS XILANASAS Y LAS ARABINOFURANOSIDASAS. EL GENERO BACILLUS ES UN CONOCIDO PRODUCTOR DE ESTAS ACTIVIDADES. SE HAN PURIFICADO A HOMOGENEIDAD 4 XILANASAS DE B. POLYMYXA, DENOMINADAS X22, X34C, X34E Y X61 EN BASE A SU PM. X22 ES LA MAS ACTIVA. SOLO X61 NO ES AFECTADA POR LA ESTRUCTURA DEL SUSTRATO PARA SU ACTIVIDAD. X34C Y X34E PODRIAN SER DOS ISOENZIMAS. SE HA PURIFICADO UNA ARABINOFURANOSIDASA DENOMINADA AF166. TIENE ACTIVIDAD SOBRE ARABINOOLIGOSACARIDOS Y XILOOLIGOSACARIDOS CON RAMIFICACIONES DE ARABINOSA. TAMBIEN SE HAN PURIFICADO DOS POLIPEPTIDOS CON ACTIVIDAD ARABINOFURANOSIDASA SOBRE ARABINOXILANO A PARTIR DE UN CLON DE B SUBTILIS QUE CONTIENE EL GEN DE B. POLYMYXA QUE LOS CODIFICA. EL PROCESAMIENTO DE AF64 PARA RENIR AF53 DEBE PRODUCIRSE POR EL EXTREMO C-TERMINAL, PUESTO QUE SU EXTREMO N-TERMINAL ES IDENTICO. LOS ESTUDIOS DE COOPERACION MUESTRAN QUE LA ACTIVIDAD XILANASA NO FACILITA LA ARABINOFURANOSIDASA, PERO SI AL REVES. TAMBIEN SE HA OBSERVADO COOPERACION ENTRE DOS XILANASAS.