Caracterizacion del sistema xilanolitico de bacillus polymyxa

  1. MORALES CALVO M. PILAR
Supervised by:
  1. José Antonio Pérez González Director

Defence university: Universitat de València

Year of defence: 1994

Committee:
  1. Federico Uruburu Fernández Chair
  2. Daniel Gozalbo Flor Secretary
  3. Salvador Vallés Alventosa Committee member
  4. Francisco Piñaga Otamendi Committee member
  5. Francisco Ignacio Javier Pastor Blasco Committee member

Type: Thesis

Teseo: 44379 DIALNET

Abstract

LA DEGRADACION DEL XILANO HASTA LOS AZUCARES MONOMERICOS QUE LO CONSTITUYEN NECESITA DE LA ACTIVIDAD DE DIVERSOS ENZIMAS, ENTRE LOS QUE SE CUENTAN LAS XILANASAS Y LAS ARABINOFURANOSIDASAS. EL GENERO BACILLUS ES UN CONOCIDO PRODUCTOR DE ESTAS ACTIVIDADES. SE HAN PURIFICADO A HOMOGENEIDAD 4 XILANASAS DE B. POLYMYXA, DENOMINADAS X22, X34C, X34E Y X61 EN BASE A SU PM. X22 ES LA MAS ACTIVA. SOLO X61 NO ES AFECTADA POR LA ESTRUCTURA DEL SUSTRATO PARA SU ACTIVIDAD. X34C Y X34E PODRIAN SER DOS ISOENZIMAS. SE HA PURIFICADO UNA ARABINOFURANOSIDASA DENOMINADA AF166. TIENE ACTIVIDAD SOBRE ARABINOOLIGOSACARIDOS Y XILOOLIGOSACARIDOS CON RAMIFICACIONES DE ARABINOSA. TAMBIEN SE HAN PURIFICADO DOS POLIPEPTIDOS CON ACTIVIDAD ARABINOFURANOSIDASA SOBRE ARABINOXILANO A PARTIR DE UN CLON DE B SUBTILIS QUE CONTIENE EL GEN DE B. POLYMYXA QUE LOS CODIFICA. EL PROCESAMIENTO DE AF64 PARA RENIR AF53 DEBE PRODUCIRSE POR EL EXTREMO C-TERMINAL, PUESTO QUE SU EXTREMO N-TERMINAL ES IDENTICO. LOS ESTUDIOS DE COOPERACION MUESTRAN QUE LA ACTIVIDAD XILANASA NO FACILITA LA ARABINOFURANOSIDASA, PERO SI AL REVES. TAMBIEN SE HA OBSERVADO COOPERACION ENTRE DOS XILANASAS.