Estructura y función de la atpasa de cloroplastos

Laburpena

EN EL PRESENTE TRABAJO SE HA ABORDADO EL ESTUDIO DE LA ENZIMA CF1 DE CLOROPLASTOS, EN LO REFERENTE AL NUMERO Y CARACTERISTICAS DE SUS CENTROS DE UNION DE NUCLEOTIDOS Y EN LO RELACIONADO CON LOS MECANISMOS DE REGULACION DE LA ENZIMA. LOS ESTUDIOS CINETICOS CON DISTINTOS MODULADORES, LLEVADOS A CABO EN LA ENZIMA ACTIVADA POR PROTEOLISIS, INDICAN QUE EXISTEN EN CF1 CENTROS REGULADORES UNIDORES DE NUCLEOTIDOS Y OTROS SITIOS DE NATURALEZA CATIONICA A LOS QUE SE ENLAZAN DISTINTOS ANIONES. LA ACTIVIDAD CA2+ - ATPASICA DE LA ENZIMA ACTIVADA POR DTT, MUESTRA UNA CINETICA MONOFASICA CUANDO NO SE ELIMINA EL EXCESO DE REACTIVO, Y BIFASICA CUANDO SE ELIMINA MEDIANTE FILTRACION EN GEL. ESTOS RESULTADOS PUEDEN SER DEBIDOS A DIFERENTES FORMAS ACTIVAS DE LA ENZIMA QUE DEPENDEN DEL ESTADO REDOX. AMBAS FORMAS ACTIVAS PUEDEN DIFERENCIARSE DESDE UN PUNTO DE VISTA ESTRUCTURAL, CUANDO SE SOMETEN A ELECTROFORESIS EN GELES DE POLIACRILAMIDA. SE HA DETECTADO TAMBIEN EN CF1 UNA ACTIVACION POR PROTEOLISIS ESPONTANEA, QUE PODRIA TENER ALGUN SIGNIFICADO FISIOLOGICO.