Síntesis y análisis conformacional de dipéptidos constituidos por análogos de prolina y serina

Resumen

A medio camino entre la Química Orgánica y la Bioquímica encontramos un ciencia emergente que podemos denominar Química Bioorgánica que aplica las herramientas de la Química Orgánica para entender procesos biológicos mediante el empleo de modelos que mimetizan a la naturaleza. Dentreo de este campo el estudio de las proteínas ha centrado el interés de numerosos científicos. Las proteínas desempeñan innumerables funciones dentro de las transformaciones biológicas; hormonas, enzimas, soporte estructural, barrera defensiva. A modo de analogía, si consideramos a las proteínas como grandes edificios podemos asimilar al termino aminoácido a los ladrillos que sustentan y componen estas edificaciones, siendo el enlace peptídico el cemento que une los aminoácidos. Los diferentes aminoácidos naturales que componen las proteínas son los culpables de las complejas estructuradas que estas últimas poseen, que son a su vez responsables de los innumerables proceso bioquímicos. Los cambios en estas complejas estructuras tridimensionales son los causantes, de trastornos cuyas terapias están siendo actualmente estudiadas como el alzheimer, la enfermedad de las vacas locas, enfermedades autoinmunes, etc. Para estudiar estos comportamientos se pueden efectuar investigaciones desde varios campos de la ciencia. Uno de ellos, en el que se centra esta tesis, es la síntesis de análogos de aminoácidos naturales, que mimeticen sus propiedades pero que le confieran características estructurales especiales. Para ello se han desarrollados rutas sintéticas para obtener interesantes análogos de los aminoácidos naturales prolina y serina. Posteriormente han sido incorporados en pequeños péptidos modelos (secuencia de dos o más aminoácidos que conforman subunidades dentro de las proteínas), permitiendo estudiar el efecto de estas nuevas moléculas sin necesidad de sintetizar proteínas completas. Estos estudios han sido realizados tan