Serine versus Threonine Glycosylation witha-O-GalNAc: Unexpected Selectivity in Their Molecular Recognition with Lectins

  1. Madariaga, D. 2
  2. Martínez-Sáez, N. 2
  3. Somovilla, V.J. 2
  4. García-García, Laura. 2
  5. Berbis, M.Á. 1
  6. Valero-Gónzalez, J. 4
  7. Martín-Santamaría, S. 3
  8. Hurtado-Guerrero, R. 4
  9. Asensio, J.L. 5
  10. Jiménez-Barbero, J. 1
  11. Avenoza, A. 2
  12. Busto, J.H. 2
  13. Corzana, F. 2
  14. Peregrina, J.M. 2
  1. 1 Centro de Investigaciones Biológicas
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    Madrid, España

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  2. 2 Universidad de La Rioja
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  3. 3 Universidad CEU San Pablo
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  4. 4 Universidad de Zaragoza
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  5. 5 Instituto de Química Orgánica General
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Revista:
Chemistry - A European Journal

ISSN: 0947-6539

Año de publicación: 2014

Volumen: 20

Número: 39

Páginas: 12616-12627

Tipo: Artículo

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DOI: 10.1002/CHEM.201403700 SCOPUS: 2-s2.0-84922568971 WoS: WOS:000342626200036 GOOGLE SCHOLAR lock_openAcceso abierto editor

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2013/00007/001

Resumen

The molecular recognition of several glycopeptides bearing Tn antigen (α-O-GalNAc-Ser or α-O-GalNAc-Thr) in their structure by three lectins with affinity for this determinant has been analysed. The work yields remarkable results in terms of epitope recognition, showing that the underlying amino acid of Tn (serine or threonine) plays a key role in the molecular recognition. In fact, while Soybean agglutinin and Vicia villosa agglutinin lectins prefer Tn-threonine, Helix pomatia agglutinin shows a higher affinity for the glycopeptides carrying Tn-serine. The different conformational behaviour of the two Tn biological entities, the residues of the studied glycopeptides in the close proximity to the Tn antigen and the topology of the binding site of the lectins are at the origin of these differences