Degradación de polisacáridos en cereales actividad cinamil esterasa e inhibidores protéicos de xilanasas y "alfa"-amilasas

Résumé

En esta memoria se han estudiado ciertas proteínas (cinamil esterasas e inhibidores proteicos de la actividad xilanasa) implicadas en la despolimerización del almidón y de los arabinoxilanos constituyentes de cereales. Se ha purificado una proteína en cebada que inhibe la actividad xilanasa microbiana. Otra proteína purificada en trigo (XIP-1) poseía la capacidad de inhibir las actividades xilanasa microbiana y alfa-amilasa de cebada. La inhibición de la actividad xilanasa por el inhibidor en cebada y la de alfa-amilasa por XIP-1, no seguía un modelo clásico de inhibición. Se describe la determinación de la actividad cinamil esterasa en granos de cebada de diferentes variedades. Se ha optimizado un método de preparación de los extractos de cebada, y de detección, por HPLC, de los productos liberados por la acción de la cinamil esterasa. Se han determinado los parámetros cinéticos, usando sustratos sintéticos y naturales procedentes de las paredes celulares de cereales, y algunas características físico-químicas (temperatura y pH óptimos) de la actividad cinamil esterasa. También se ha estudiado su estabilidad, evolución durante la germinación y acción de inhibidores específicos. Se ha investigado la posible relación entre la actividad cinamil esterasa con el contenido total del ácido ferúlico en el grano de cebada, y con algunos otros factores genéticos y geográficos. Se han aplicado extractos de cebada con un alto contenido en actividad xilanasa y en actividad cinamil esterasa en la liberación de ácido ferúlico a partir de residuos agroalimentarios de cereales (bagazo cervecero y salvado de trigo).