Análisis estructural y funcional de las interacciones que conllevan a reacciones eficientes de transferencia de electrones entre flavoproteinas

  1. NOGUES GONZALEZ, ISABEL
Dirigée par:
  1. Carlos Gómez-Moreno Calera Directeur/trice
  2. Milagros Medina Trullenque Co-directeur/trice

Université de défendre: Universidad de Zaragoza

Fecha de defensa: 02 avril 2004

Jury:
  1. Vicente Rubio Zamora President
  2. María F. Fillat Secrétaire
  3. Juan Fernández Recio Rapporteur
  4. Nestor Carrillo Piazza Rapporteur
  5. José Antonio Navarro Carruesco Rapporteur

Type: Thèses

Teseo: 103796 DIALNET

Résumé

En este trabajo se ha tratado de profundizar en el conocimiento e los mecanismos de funcionamiento de la cadena de TE desde el PSI al NADPH en la cianobacteria Anabaena, abordando en primer lugar el proceso de interacción entre FNR y Fd o Fld y entre Fld y PSI, así como la modulación algunas propiedades de los cofactores en el interior de la proteína. Con respecto a la primera parte, los estudios que aquí se exponen indican que aunque la interacción inicial entre la FNR y la Fd o Fld tiene lugar a través de interacciones electrostáticas, su orientación mutua no es la más eficiente para la TE. Son interacciones de tipo hidrofóbico en el entorno más próximo a los centros redox, junto con el efecto entrópico favorable asociado, las que juegan, en último término, un papel crítico en la orientación de dichos centros de forma óptima para la TE. De nuevo se apoya la idea de que la FNR usa el mismo sitio de interacción para Fd y Fld (Martínez-Júlvez et al., 1999), aunque cada uno de los residuos no participa de igual manera en los procesos de formación del complejo y TE entre las dos proteínas. Por otro lado se ha demostrado que el entorno proteico del FMN en la Fld es el que modula las propiedades redox del FMN, así como su unión a la apoproteína y por lo tanto los procesos de TE en los que la Fld interviene. Esta modulación viene dada por el entorno electrónico del FMN, por las interacciones tanto de puente de hidrógeno como hidrofóbicas, entre el FMN y la proteína, y por el cambio conformacional desde la forma oxidada a la semiquinona.