"Características genéticas y bioquímicas de la enzima bifuncional aac(6') iv/aph(2"""") y su posible expresión disociada"

  1. GOÑI CEPERO M. PILAR
Dirigée par:
  1. Rafael Gómez-Lus Lafita Directeur/trice

Université de défendre: Universidad de Zaragoza

Année de défendre: 1992

Jury:
  1. Carmen Rubio Calvo President
  2. Miguel Pocoví Mieras Secrétaire
  3. María Fernández Lobato Rapporteur
  4. Antonio Jimenez Rapporteur
  5. Carmen Torres Manrique Rapporteur

Type: Thèses

Teseo: 35417 DIALNET

Résumé

LA ENZIMA MODIFICANTE DE AMINOGLICOSIDOS AAC(6') /APH(2"") SE CARACTERIZA POR PRESENTAR DOS ACTIVIDADES QUE NUNCA SE HAN ENCONTRADO SEPARADAS, LA AAC(6') Y LA APH(2""). EL TRABAJO CONSISTE EN EL ESTUDIO DE UN GRUPO DE CEPAS DE ESTAFILOCOCOS EN QUE NO SE HA DETECTADO LA ACTIVIDAD APH(2"") POR TRES CAMINOS: 1.- CARACTERIZACION DE LAS CEPAS. SE HA OBTENIDO COMO RESULTADO UNA RELACION EPIDEMIOLOGICA ENTRE LAS CEPAS DE S.AUREUS ESTUDIADAS MEDIANTE LA DETERMINACION DE SU BIOTIPO Y SU FAGOTIPO. TODAS LAS CEPAS SON MULTIRESISTENTES PRESENTANDO PATRONES DE RESISTENCIA MUY SIMILARES. 2.- CARACTERIZACION DE LOS GENES DE RESISTENCIA EL GEN AACA QUE PORTAN ESTAS CEPAS SE ENCUENTRA LOCALIZADO EN EL CROMOSOMA, EN FORMA DE UNA COPIA UNICA DE 1.7 KB COMO SE DEMUESTRA POR TECNICAS DE HIBRIDACION. ESTO INDICA LA PRESENCIA DEL GEN APHD. 3.- CARACTERIZACION DE LA ENZIMA AAC(6'), PARA LO CUAL FUE NECESARIO CLONAR EL GEN EN E. COLI. SE OBTIENE PARA LA ENZIMA UN PESO MOLECULAR DE 60.000 D Y UN PL DE 4.7. TAMBIEN SE ESTUDIARON LAS CONDICIONES OPTIMAS PARA SU ESTABILIDAD Y ACTIVIDAD MAXIMA Y SU MECANISMO CINETICO DE ACTUACION.